II. Molekularbiologie

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II. Molekularbiologie

Inhalt von "II. Molekularbiologie":

• 1.0 Grundlagen
  • 1.1 Materie, Elemente und subatomare Teilchen
  • 1.2 Atommodell
  • 1.3 Chemische Bindungen
    • 1.3.1 Die Ionenbindung
    • 1.3.2 Atom- oder Elektronenpaarbindung
      • 1.3.2.1 Unpolare Atombindung
      • 1.3.2.2 Polare Atombindung
      • 1.3.2.3 VAN DER WAALS-Kräfte
      • 1.3.2.4 Wasserstoffbrückenbindung
        • 1.3.2.4.1 Lösung von Salzen in Wasser
    • 1.3.3 Koordinative oder dative Bindung
      • 1.3.3.1 Metallkomplexe
      • 1.3.3.2 Chelatkomplexe
  • 1.4 Energetische Grundlagen
  • 1.5 Chemisches Gleichgewicht
  • 1.6 Säuren und Basen
    • 1.6.1 Definition nach BRØNSTED (1923)
    • 1.6.2 Der pH-Wert
    • 1.6.3 Neutralisation
    • 1.6.4 Puffer
• 2.0 Wichtige chemische Gruppen (funktionelle Gruppen)
• 3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
  • 3.1 Allgemeines
  • 3.2 Einteilung
  • 3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
  • 3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
    • 3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
    • 3.4.2 Stereoisomerie
  • 3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
  • 3.6 Peptide
  • 3.7 Proteinklassen
  • 3.8 Struktur von Proteinen
  • 3.9 Enzyme
    • 3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
    • 3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
    • 3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
    • 3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
      • 3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
      • 3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
      • 3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
      • 3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
      • 3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
    • 3.9.5 Enzymkinetik
      • 3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)
      • 3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)
  • 3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
    • 3.10.1 Reinigung
      • 3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
      • 3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
      • 3.10.1.3 Affinitätschromatographie
    • 3.10.2 Charakterisierung
      • 3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
        • 3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
        • 3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
      • 3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
        • 3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
        • 3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
    • 3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung
• 4.0 Kohlenhydrate
  • 4.1 Monosaccharide
    • 4.1.1 Entstehung von Ringformen
    • 4.1.2 Eigenschaften der Monosaccharide
    • 4.1.3 Nachweistests für Monosaccharide
      • 4.1.3.1 FEHLINGsche Probe
      • 4.1.3.2 Silberspiegel-Probe
    • 4.1.4 Wichtige Derivate der Monosaccharide
    • 4.1.5 Glykoside
  • 4.2 Disaccharide
    • 4.2.1 Maltose (Malzzucker)
    • 4.2.2 Cellobiose
    • 4.2.3 Lactose (Milchzucker)
    • 4.2.4 Saccharose (Sucrose)
  • 4.3 Polysaccharide
    • 4.3.1 Homopolysaccharide
    • 4.3.2 Heteropolysaccharide

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