3.6 Peptide
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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
3.6 Peptide
Reagieren mehrere Aminosäuren miteinander, werden sog. Peptide gebildet:
Je nach Anzahl der das Peptid bildenden Aminosäuren unterscheidet man zwischen Dipeptiden (2 Aminosäurn), Tripeptiden (3 Aminosäuren), Tetrapeptiden (4 Aminosäuren), ..., Oligopeptiden (> 10 Aminosäuren) und Polypeptiden (> 50 Aminosäuren). Proteine bestehen aus einer solchen oder mehreren Polypeptidketten (oligomere Proteine).
Besonders wichtig in solchen Polypeptidketten sind die Aminosäure Cystein. Jeweils zwei solcher Cysteine können aufgrund ihrer SH-Gruppe beim Gegenüberliegen H2 abspalten und eine sog. Disulfidbrücke bilden. Solche Disulfidbrücken innerhalb von Polypeptiden oder zwischen zwei Polypeptiden stabilisieren die molekulare Form der Peptide und sind für deren räumliche Struktur besonders entscheidend.
Die elektrische Ladung der Peptide und somit auch die der Proteine ergibt sich aus den Molekülgruppen im Seitenrest, da auch Polypeptide nur einen freien Amino- und einen freien Carboxylrest besitzen.
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