3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine

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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine

Inhalt von "3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine":

• 3.1 Allgemeines
• 3.2 Einteilung
• 3.3 Wichtige nichtproteinogene Aminosäuren
• 3.4 Reaktionsverhalten und Eigenschaften von Aminosäuren
  • 3.4.1 Ladungsverhalten von Aminosäuren in Lösung
  • 3.4.2 Stereoisomerie
• 3.5 Quantitativer und qualitativer Nachweis von Aminosäuren
• 3.6 Peptide
• 3.7 Proteinklassen
• 3.8 Struktur von Proteinen
• 3.9 Enzyme
  • 3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
  • 3.9.2 Klassifizierung von Enzymen
  • 3.9.3 Voraussetzungen für eine Enzymwirkung
  • 3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung
    • 3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺
    • 3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂
    • 3.9.4.3 Coenzym A (CoA)
    • 3.9.4.4 Tetrahydrofolsäure (THF, FH₄)
    • 3.9.4.5 Pyridoxalphosphat
  • 3.9.5 Enzymkinetik
    • 3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)
    • 3.9.5.2 Enzymkinetik nach LINEWEAVER und BURK (1913)
• 3.10 Reinigung, Charakterisierung und Lagerung von Proteinen
  • 3.10.1 Reinigung
    • 3.10.1.1 Gelausschlußchromatographie
    • 3.10.1.2 Ionenaustauschchromatographie
    • 3.10.1.3 Affinitätschromatographie
  • 3.10.2 Charakterisierung
    • 3.10.2.1 Bestimmung der vorliegenden Proteinkonzentration
      • 3.10.2.1.1 Proteinbestimmung nach BRADFORD (1913)
      • 3.10.2.1.2 Absorption im UV bei 280 nm
    • 3.10.2.2 Bestimmung der relativen Molekülmasse von Proteinen und ihren Untereinheiten
      • 3.10.2.2.1 Gelausschlußchromatographie (Gelfiltration)
      • 3.10.2.2.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE)
  • 3.10.3 Konzentrierung und Einfrierung der gereinigten Proteinlösung

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