2.2.5.1 Allgemeines
Die Ribosomen – die Orte der Proteinbiosynthese – liegen im Cytoplasma von Zellen um das endoplasmatische Retikulum vor. Dabei unterscheiden sich pro- und eukaryontische Ribosomen leicht in der Ribosomenmasse (relative Atommasse von 2,8 * 106 u und 70 S[1] beim Bakterienribosom sowie eine relative Atommasse von 4 * 106 u und 80 S beim Eukaryontenribosom) und in der Anzahl ribosomaler Proteine (55 bei Bakterien, 70 bei Eukaryonten) und ribosomaler RNA (3 bei Prokaryonten, 4 bei Eukaryonten). Generell bestehen die Ribosomen aus einer kleinen (30 S bei Bakterien und 40 S bei Eukaryonten) und einer großen Ribosomenuntereinheit (50 S bei Pro- und 60 S bei Eukaryonten).
Um die Effektivität und die Produktionsgeschwindigkeit der zu synthetisierenden Polypeptide zu steigern, kommt es oft zum „Zusammenschluß“ mehrerer Ribosomen zu sog. Polysomen. Dabei wird ein mRNA-Molekül hintereinander von bis zu 80 Ribosomen in Proteine übersetzt.
Bei Prokaryonten gibt es eine weitere Möglichkeit der Effizierung, sog. Transkriptions-Translations-Komplexe, d. h. noch während die mRNA-Kette synthetisiert wird, beginnt bereits die Proteinbiosynthese. Die Regulation der Genaktitivtät erfolgt bei Prokaryonten fast ausschließlich auf der Ebene der Transkription. Was an Proteingenen auf der mRNA erscheint, wird in aller Regel auch in Proteine übersetzt. Im Gegensatz dazu wird die mRNA bei Eukaryonten noch zurechtgeschnitten (Processing), ehe sie in Proteine übersetzt wird.
Abb. 46: Transkriptions-Translations-Komplex (stark schematisiert)
[1]: Svedberg (nach dem schwedischen Chemiker THEODOR SVENBERG benannt); Maß für den Sedimentationskoeffizienten
