2.2.5.5 Posttranslationale Modifikationen

Viele Proteine bestehen aus mehreren Polypeptiden (oligomere Proteine), die über sog. Disulfidbrücken, die entstehen können, wenn sich zwei Cysteine nahe kommen, miteinander verbunden sind. Durch diese S–S-Bindung wird die räumliche Faltungsstruktur des Gesamtproteins zusätzlich stabilisiert. Oft wird auch die Faltungsstruktur einzelner Polypeptide durch Disulfidbrücken innerhalb der Ketten stabilisiert. Auch zwei relativ weit voneinander entfernte Cysteine können so durch die räumliche Faltung des Polypeptids nahe zusammen kommen.

Eine weitere posttranslationale Modifikation ist, daß Methionin am Anfang von Polypeptiden häufig nachträglich wieder abgespalten wird.

Proteine, die durch die Zellmembran nach außen geschleust werden, haben häufig einen hydrophoben (lipophilen) Anfangsteil (an dem jeweiligen Gen mit verschlüsselt), der nach dem Durchtritt wieder abgespalten wird (v. a. bei Eukaryonten; z. B. wird Präproinsulin über Proinsulin zu aktivem Insulin). Bei Prokaryonten werden oft Proteine in inaktiver Form aus den Zellen ausgeschieden und durch Spaltung nachträglich in die aktive Form überführt.

Auch benötigen viele Enzyme (sowohl bei Pro- als auch bei Eukaryonten) für ihre Funktion zusätzlich ein Coenzym (komplizierte organische Verbindung, kein Peptid) oder einen Cofaktor (ein Metallion), die nachträglich an das Enzym gebunden werden müssen.