2.2.8.2 Mutationsarten: Unterschied zwischen den Versionen
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::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert. | ::::Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert. | ||
:*'''konditionaler Mutation'''. | :*'''konditionaler Mutation'''. | ||
Version vom 18. November 2008, 19:06 Uhr
Die weitaus häufigste Mutationsart ist die Genmutation und hier wiederum die Basenaustauschmutation (auch Deletion bzw. Addition mehrerer Basen und mehrerer Kopien desselben Plasmids). Basenaustauschmutationen passieren hauptsächlich durch den Einbau "falscher" Basen bei der DNA-Replikation. Man unterscheidet dabei
- neutrale Mutationen,
- Das veränderte Basentriplett codiert hier die selbe Aminosäure, was keine Auswirkung auf das betreffende Polypeptid hat, z. B. codieren CCC und CCA für Prolin.
- Missense[1]-Mutationen und
- In der Polypeptidkette wird an der betreffenden Stelle eine falsche Aminosäure eingebaut, z. B. codiert CCA Prolin, GCA jedoch Alanin. Es wird weiterhin unterschieden zwischen
- eigentlicher Missense-Mutation,
- Hier faltet sich die Polypeptidkette nicht richtig auf, wodurch das Polypeptid nicht funktioniert.
- stiller Mutation und
- Bei stillen Mutationen faltet sich trotz der falschen Aminosäure die Polypeptidkette richtig oder nahezu richtig, wodurch das Polypeptid noch funktioniert.
- konditionaler Mutation.
- Hier faltet sich die Polypeptidkette nur bei bestimmten Bedingungen (z. B. pH, Temperatur, etc.) richtig und funktioniert auch nur unter diesen Bedingungen korrekt.
- Nonsense-Mutationen.
- Das veränderte Triplett ergibt bei Nonsense-Mutationen auf der mRNA ein Stopcodon, z. B. codiert UAC für Tyrosin und UAA dient als Stopcodon. Die Synthese des Polypeptids bricht vorzeitig ab, das entstandene Polypeptid kann i. d. R. nicht funktionieren.
[1]: engl. "missense" = "falscher Sinn"
