3.2 Einteilung

Die Aminosäuren besitzen neben den beiden funktionellen Gruppe weitere Molekülreste. Diese sog. Seitenketten bestimmen die Eigenschaften der Aminosäuren maßgeblich und dienen zur systematischen Einteilung. Um den Neutralpunkt werden folgende Aminosäuregruppen unterschieden:

• Aminosäuren mit unpolaren Seitenresten
• Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenresten

Hier enthält der Seitenrest eine der folgenden funktionellen Gruppen:

• Hydroxylgruppe (–OH)
• Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (–SH)
• Säureamidgruppe (–CONH₂)

• Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenresten

Sie sind durch eine zusätzliche Carboxylgruppe im Molekül gekennzeichnet.

• Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenresten

Diese Aminosäuren besitzen eine zusätzliche Aminogruppe im Molekül oder ein Derivat[1] davon. Die nachfolgende Tabelle zeigt die über 20 in natürlichen (von Lebewesen synthetisierten) proteinogenen[2] Aminosäuren:

Tab. 4: Übersicht über die 20 proteinogenen Aminosäuren (inkl. Prolin)

Die Tabelle gibt die proteinbildenden Aminosäuren wieder. Neben den polaren und unpolaren Molekülen sind auch die positiv geladenen (mit einer COOH-Gruppe in der Seitenkette) und negativ geladenen Aminosäuren (mit einer NH₂-Gruppe oder – wie bei Histidin – einer NH-Gruppe im Seitenrest) dargestellt.

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[1]: eine von der Aminogruppe abgeleitete Atomgruppe mit ähnlicher Struktur

[2]: proteinbildende