3.8 Struktur von Proteinen: Unterschied zwischen den Versionen
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| − | + | Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide '''denaturiert'''[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel. | |
Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt. | Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in '''fibrilläre''' (faserförmig gestreckte) und '''globuläre''' (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in '''Albumine''' (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), '''Globuline''' (z. B. Antikörper[2]) und '''Histone''' (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt. | ||
Aktuelle Version vom 26. November 2008, 21:58 Uhr
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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
3.8 Struktur von Proteinen
Proteine bestehen aus einer bis zu maximal sechs Polypeptidketten. Aufgrund chemischer Wechselwirkungen – beispielsweise hydrophobe Anziehung oder Wasserstoffbrückenbindungen – zwischen den Aminosäuren der Polypeptide faltet sich jede Polypeptidkette zu einer bestimmten Raumstruktur, die maßgebend für die Funktion des Proteins ist. Die Ausbildung von Disulfidbrücken führen zur Kreuzvernetzung der Polypeptidketten mit sich selbst und untereinander. Die so entstandene Form der Proteine kann jedoch unter bestimmten Bedingungen (z. B. durch Erhitzen, Säurezugabe, etc.) wieder in die einzelnen Polypeptide denaturiert[1] werden. Dadurch verliert das Protein seine Funktion. Eine solche Denaturierung ist meist bis zu einem gewissen Grad reversibel.
Anhand ihrer Struktur lassen sich Proteine in fibrilläre (faserförmig gestreckte) und globuläre (± kugelförmige) Proteine unterteilen. Während fibrilläre Moleküle nicht oder nur schlecht wasserlöslich sind und meist stabilisierende oder strukturbildende Funktion (z. B. Kollagen der Bindegewebe) besitzen, sind globuläre Proteine meist gut wasserlöslich und besitzen dynamische Funktionen, z. B. als Transportproteine. Die globulären Proteine werden weiter in Albumine (z. B. Serumalbumin für den Fetttransport im Blut), Globuline (z. B. Antikörper[2]) und Histone (spezielle Aufwickelproteine für das Erbmaterial) unterteilt.
Proteine werden jedoch nicht nur anhand ihrer (Polypeptid-)Form unterschieden, sondern sie treten als verschiedene Hierarchieebenen in Erscheinung. So wird die Aminosäureabfolge der Proteine als Primärstruktur bezeichnet, die durch bereits erste räumliche Faltungen in die Sekundärstruktur übergeht. Die Sekundärstruktur beteiligter Polypeptide ähnelt einer von zwei Grundstrukturen, die als Faltblattstruktur oder als Helixstruktur in Erscheinung tritt. Bei fibrillären Proteinen gibt es nur beide Hierarchien, wobei in der Sekundärstrukturen entweder mehrere helixförmige Polypeptide umeinander gewunden sind oder aber bei der Faltblattstruktur nebeneinander vorliegen. Bei globulären Proteinen kommt es weiterhin zur Tertiär- und Quartärstruktur. Die Tertiärstruktur entsteht dadurch, daß die Polypeptidketten abknicken (meist dort, wo sich Prolin befindet) und so einen anderen Verlauf nehmen, während die Quartärstruktur das komplette Protein, also die Gesamtstruktur von globulären oligomeren Proteinen, bezeichnet.
[1]: in regellose Fäden entfaltet
[2]: syn. Immunglobuline
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