3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913): Unterschied zwischen den Versionen
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Version vom 25. November 2008, 16:47 Uhr
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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
3.9 Enzyme
3.9.5 Enzymkinetik
3.9.5.1 Enzymkinetik nach MICHAELIS und MENTEN (1913)
Zwei Enzyme und ihre dazugehörigen Substrate werden untersucht und dabei die Umsatzgeschwindigkeit in Abhängigkeit zur Substratkonzentration aufgetragen:
Abb. 8: Sättigungskurve für zwei unterschiedliche Enzyme und deren Substrate
- Die Abbildung zeigt den Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms zu seiner Substratkonzentration. Deutlich ist der Unterschied zwischen den beiden Enzymen und ihren Substraten zu erkennen, der durch den KM-Wert beschrieben wird.
Die Sättigungskurve nähert sich asymptotisch dem Wert vmax an. Aus Abb. 8 ergibt sich, daß
- je größer die Substratkonzentration c(Substrat) in Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werdenist, umso größer ist die Umsatzgeschwindigkeit v.
- je höher die Affinität des Substrats zu seinem Enzym ist, desto größer ist v.
- wenn alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind keine Erhöhung von v mehr erfolgt.
Der bereits in Abb. 8 angegebene KM-Wert entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Umsetzungsgeschwindigkeit und wird als MICHAELIS-MENTEN-Konstante bezeichnet. Je höher die Affinität von einem Enzym zu seinem Substrat ist, desto kleiner ist KM. Der Graph, der sich aus dem Zusammenhang zwischen der Umsatzgeschwindigkeit und der Substratkonzentration ergibt, die sog. MICHAELIS-MENTEN-Gleichung, besitzt folgende Form:
mit
- v: Umsatz- bzw. Reaktionsgeschwindigkeit der Katalyse
- vmax: maximal erreichbare Umsatzgeschwindigkeit der Katalyse
- c(Substrat): gegebene Substratkonzentration in Fehler beim Erstellen des Vorschaubildes: Die Miniaturansicht konnte nicht am vorgesehenen Ort gespeichert werden
- KM: MICHAELIS-MENTEN-Konstante
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