Quelltext der Seite 3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂

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 |width="5%" | <small>[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺|zurück]]</small>
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<small>[[II. Molekularbiologie]]<br/>
[[3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine]]<br/>
[[3.9 Enzyme]]<br/>
[[3.9.4 Aufgaben von Vitaminen, Coenzymen und Cofaktoren bei enzymatischer Wirkung]]<br/>
3.9.4.2 Die Flavinnukleotide FAD bzw. FMN und FADH₂ und FMNH₂</small>


Neben dem '''FAD''' ('''Flavinadeninnukleotid''') ist '''FMN''' ('''Flavinmononukleotid''') eine zweite Coenzymform des Riboflavins. Auch hier geht die oxidierte und H-freie Form FAD bzw. FMN durch Wasserstoffaufnahme in die reduzierte und H-beladene Form FADH<sub>2</sub> bzw. FMNH<sub>2</sub> über.

FAD wird im Körper aus Riboflavin, einem der drei Vitamine der B<sub>2</sub>-Gruppe, und Zwischenprodukten des Nukleinsäurestoffwechsels aufgebaut. Die zum FAD zugehörigen Enzyme sind Dehydrogenasen, die die Übertragung von H-Atomen katalysieren. Dabei werden die H-Atome von 2 C-Atomen abgespalten, die über eine Einfachbindung verbunden sind, weshalb eine Doppelbindung entsteht.


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 |width="5%" | <small>[[3.9.4.1 Die Pyridinnukleotide NAD(P)⁺ und NAD(P)H/H⁺|zurück]]</small>
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