3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
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II. Molekularbiologie
3.0 Aminosäuren (α-Aminocarbonsäuren) und Proteine
3.9 Enzyme
3.9.1 Wirkungsweise von Enzymen
Die nachfolgende Abbildung zeigt beispielhaft den Unterschied eines Reaktionsverlaufs mit und ohne Katalysator:
Abb. 7: Wirkungsweise von Enzymen
- Die Abbildung zeigt den Reaktionsverlauf der selben chemischen Reaktion ohne (schwarz) und mit (rot) Einsatz von Enzymen. Es wird deutlich, daß beim mit Enzymen katalysierten Reaktionsverlauf weniger Aktivierungsenergie aufgewandt werden muß
Wie zu sehen ist, wird bei der dargestellten Reaktion unter Mitwirkung eines Enzyms (rot) die Aktivierungsenergie herabgesetzt (energieärmerer Übergangszustand). Der Grund hierfür ist, daß die Aminosäuren, aus denen ein Enzym zusammengesetzt ist, mehrere freie Elektronenpaar haben, die die einige Atome des umzusetzenden Stoffs (Substrat) zu sich ziehen und hierdurch deren Bindung zu anderen Atomen schwächen. Dadurch ist für eine Trennung/Teilung des Substrats weit weniger Energie aufzubringen. Enzyme sind Biokatalysatoren.
Bei solchen enzymatisch katalysierten Reaktionen werden die Enzyme nicht verbraucht und nehmen auch keinen Einfluß auf die bei der Reaktion gewonnene oder verbrauchte Energie, da sie nur zwischenzeitlich mit dem Substrat reagieren aber letztlich wieder freigesetzt werden. Das Reaktionsverhalten läßt sich wie folgt beschreiben. Zunächst erfolgt die Reaktion von Enzym und Substrat zu einem Enzym-Substrat-Komplex, der energetisch dem Übergangszustand entspricht:
mit
- E: Enzym
- S: Substrat
- ES: Enzym-Substrat-Komplex
Im Anschluß daran wird das Enzym wieder unverbraucht freigesetzt:
mit
- P: Produkt
Die Bindung und Umsetzung des Substrats an das Enzym erfolgt im sog. aktiven Zentrum, einer speziellen räumlichen Tasche, die durch Faltung der Polypeptidkette(n) zustande kommt. I. d. R. paßt nur die räumliche Struktur des umzusetzenden Substrats zur räumlichen Struktur der Bindestelle des Enzyms. Dadurch sind für die Katalyse eines jeden Stoffwechselwegs ganz bestimmte und oft nur dort passende Enzyme notwendig. Man sag, daß Enzyme Substratspezifität aufweisen, d. h. das beispielsweise Amylase nur Stärke[1] als Substrat umsetzen kann, nicht jedoch aber Cellulose, welche ebenfalls aus langen Glucoseketten besteht, da diese nicht binden kann. In der sog. Reaktionsstelle wirkt das Prinzip des induced fit, d. h. durch die Bindung des Substrats an die Bindestelle wird das Enzym so verformt, daß das Substrat den Aminosäuren der Reaktionsstelle sehr nahe kommt. Mit Hilfe ihrer freien Elektronenpaare wird das Substrat auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt. Daher sagt man auch, daß Enzyme Wirkungsspezifität zeigen. Beispielsweise katalysiert Decarboxylase die CO2-Abspaltung, Dehydrogenase hingegen die H-Abspaltung vom Substrat.
[1]: syn. Amylose
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